【14】タンパク質の立体構造

タンパク質は、”アミノ酸“が“ペプチド結合”で連結した”ポリペプチド鎖“が、さらに折り畳まれてできている。

タンパク質を作る”アミノ酸“は20種類。ひとつのタンパク質は、数百〜数千個のアミノ酸が連結していて、その“組み合わせ”は膨大！

ポリペプチド鎖の折り畳まれ方は、アミノ酸の性質（親水性、疎水性、水酸基、カルボキシ基、アミノ基・・・などの有無)で決まる。たいていのアミノ酸どうしが引っ張り合う“水素結合“、側鎖に“S（硫黄）”を持つ“システイン”どうしの“S-S結合（ジスルフィド結合）など。

1950年代、アンフィンセンは『アミノ酸配列が決まれば、ポリペプチド鎖はその配列に応じた立体構造を“勝手に”作るのか？』との疑問に取り込んでいる。リボヌクレアーゼ（RNA分解酵素）を、2-メルカプトエタノール（2-ME）と尿素で処理すると立体構造が崩れる（失活する）が、2−MEと尿素を取り除くと再び元の立体構造に復帰する（活性を取り戻す！）ことを確かめた。

現在は、タンパク質によっては、単純にアミノ酸配列だけでなく、ポリペプチド鎖“正しく”折り畳まれる（フォールディング）を助けるタンパク質“シャペロン”も欠かせないことがわかってきている。

【補足】

• 熱に弱い”水素結合“
• 熱に強い”S-S結合“
• タンパク質の一次構造（アミノ酸配列）
• タンパク質の二次構造（“ αヘリックス”と“βシート”）
• タンパク質の三次構造（本格的な立体構造。ほどけば“１本のポリペプチド鎖”になる。）
• タンパク質の四次構造（複数のサブユニットの組み合わせ。ほどくと“複数本のポリペプチド鎖”になる。）
• フォールディング（ポリペプチド鎖が“正しく”折り畳まれること）
• シャペロン（フォールディングを助けるタンパク質）

【参考資料】

• 吉里勝利（2018）.『改訂 高等学校 生物基礎』.第一学習社
• 浅島 誠（2019）.『改訂 生物基礎』.東京書籍
• 吉里勝利（2018）.『スクエア最新図説生物neo』.第一学習社
• 浜島書店編集部（2018）.『ニューステージ新生物図表』.浜島書店
• 大森徹（2014）.『大学入試の得点源　生物［要点］』.文英堂